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免疫球蛋白介绍

        免疫球蛋白(Immunoglobulin,Ig)是广泛存在于哺乳动物血清、淋巴液、组织液和外分泌液中的一种具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白,在机体防御疾病的重要成分在疾病研究、药物研发、疫苗评价中具有重要作用。抗体(Antibody,Ab)是B细胞接受抗原刺激后分泌的具有免疫功能的,即能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。因此所有的抗体都是免疫球蛋白,而免疫球蛋白并不都是抗体。Ig分子由两条相同的轻链(L链)和两条相同的重链(H链)所组成,L链与H链由二硫键连接形成一个四肽链分子,称为Ig分子的单体,是构成免疫球蛋白分子的基本结构。根据H链恒定区结构的不同将免疫球蛋白分为五种:IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。

IgG

       免疫球蛋白G(Immunoglobulin G,IgG)是血清免疫球蛋白的主要成分,它约占总的免疫球蛋白的75%,主要由脾、淋巴结中的浆细胞合成和分泌,以单体形式存在。作为抗细菌、抗毒素和抗病毒抗体的主要组成部分,IgG也是机体抗感染免疫的过程中的重要物质基础。而且它也是唯一能通过胎盘屏障的免疫球蛋白,对哺乳动物新生幼仔,新生儿抗感染起重要作用。所以通常人们提到免疫球蛋白都是对IgG而言。

       血清IgG增高:见于系统性红斑狼疮、萎缩性门静脉性肝硬变、慢性活动性肝炎、类风湿性关节炎、亚急性细菌性心内膜炎、IgG型骨髓瘤、某些感染性疾病、IgG型单克隆丙种球蛋白病等。血清IgG减少:见于抗体缺乏症、免疫缺陷综合征、非IgG型多发性骨髓瘤、重链病、轻链病、肾病综合征、某些白血病、烧伤、变应性湿疹、天疱疮、肌紧张性营养不良等。

图1 IgG结构示意图

IgA

       免疫球蛋白A(Immunoglobulin A,IgA),在血清中的含量仅次于IgG,占血清免疫球蛋白含量的10~20%。分血清型和分泌型两种,但血清型IgA在血清中并不显示重要的免疫功能。分泌型IgA是机体粘膜局部抗感染免疫的主要抗体。主要存在于分泌液中,如唾液、泪液、初乳、鼻和支气管分泌液、胃肠液、尿液、汗液等。IgA不能通过胎盘。新生儿血清中无IgA,但可从母乳中获得分泌型IgA,出生4-6个月后开始血中开始出现IgA。自身就可进行免疫应答,产生分泌型抗体,即SIgA。

      IgA 根据其位置以单体或二聚体形式分泌。 二聚体 IgA 与聚合Ig受体(pIgR)结合,进行转胞吞作用,并被裂解形成分泌成分。 SIgA 释放到粘膜腔中使其能够与病原体相互作用,防止抗原的粘附和渗透,中和病毒并调理抗原以进行清除。

图2 IgA结构示意图

IgM

      免疫球蛋白M(Immunoglobulin M,IgM)约占血清免疫球蛋白总量的5%-10%,单体IgM以膜结合型(mIgM)表达于细胞表面,构成B细胞抗原受体(BCR)。分泌型IgM为五聚体,是分子量最大的Ig,称为巨球蛋白。主要由脾脏和淋巴结中浆细胞分泌合成,分为IgMl和IgM2两个亚型。主要分布于血清中,IgM具有强大的杀菌、激活补体、免疫调理和凝集作用,也参与某些自身免疫病及超敏反应的病理过程。

     机体被感染后,最先出现的抗体是IgM,故检测IgM水平可作为传染病的早期诊断指标。由于IgM分子量大,不易透出血管,是抗血管内感染的第一线抗体,故对防止菌血症、败血症的发生有重要作用。1.血清IgM增高:见于巨球蛋白血症、类风湿性关节炎、系统性红斑狼疮、肝病及某些感染性疾病等。2.血清IgM降低:见于原发性无丙种球蛋白血症、继发性免疫缺损等

图3 IgM结构示意图

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参考文献

[1] Woof JM, Kerr MA. The function of immunoglobulin A in immunity. J Pathol. 2006 Jan;208(2):270-82. doi: 10.1002/path.1877. PMID: 16362985.

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